ផលិតផល

កាំរស្មីអ៊ីនហ្វ្រារ៉េដ spectroscopy ត្រូវបានប្រើដើម្បីគូសផែនទីអន្តរកម្មនៃស្រទាប់ខាងក្រោម-ប្រូតេអ៊ីន៖ ការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់នៃ sarcoplasmic reticulum Ca(2+)-ATPase លើការចង nucleotide និង ATPase phosphorylation ត្រូវបានត្រួតពិនិត្យដោយប្រើ substrate ATP និង ATP analogues (2'-deoxy-ATP, 2'-deoxy-ATP, '-deoxy-ATP, និង inosine 5'-triphosphate) ដែលត្រូវបានកែប្រែនៅក្រុមមុខងារជាក់លាក់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម។ការកែប្រែទៅក្រុម 2'-OH, 3'-OH និងក្រុមអាមីណូនៃអាឌីនីនកាត់បន្ថយវិសាលភាពនៃការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់ដែលបណ្ដាលមកពីការចងនៃ ATPase ជាមួយនឹងឥទ្ធិពលខ្លាំងជាពិសេសត្រូវបានគេសង្កេតឃើញសម្រាប់ពីរចុងក្រោយ។នេះបង្ហាញពីភាពប្រែប្រួលនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃ nucleotide-ATPase complex ចំពោះអន្តរកម្មបុគ្គលរវាង nucleotide និង ATPase ។ក្រុមទាំងអស់ដែលបានសិក្សាមានសារៈសំខាន់សម្រាប់ការចង និងអន្តរកម្មនៃក្រុម ligand ដែលបានផ្តល់ឱ្យជាមួយ ATPase អាស្រ័យលើអន្តរកម្មនៃក្រុម ligand ផ្សេងទៀត។Phosphorylation នៃ ATPase ត្រូវបានគេសង្កេតឃើញសម្រាប់ ITP និង 2'-deoxy-ATP ប៉ុន្តែមិនមែនសម្រាប់ 3'-deoxy-ATP ទេ។មិនមានទំនាក់ទំនងដោយផ្ទាល់រវាងវិសាលភាពនៃការផ្លាស់ប្តូរអនុលោមភាពលើការភ្ជាប់នុយក្លេអូទីត និងអត្រានៃផូស្វ័រដែលបង្ហាញថាវិសាលភាពពេញលេញនៃការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់ដែលបណ្ដាលមកពី ATP គឺមិនមែនជាកាតព្វកិច្ចសម្រាប់ phosphorylation នោះទេ។ដូចដែលបានសង្កេតឃើញសម្រាប់ស្មុគស្មាញ nucleotide-ATPase ការអនុលោមនៃ phosphorylated ATPase កម្រិតមធ្យម E1PCa(2) ដំបូងក៏អាស្រ័យលើនុយក្លេអូទីតដែលបង្ហាញថារដ្ឋ ATPase មានទម្រង់ឯកសណ្ឋានតិចជាងការរំពឹងទុកពីមុន។