ផលិតផល

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) បំបែកចំណង γ-glutamyl amide នៃ glutathione និងផ្ទេរក្រុម γ-glutamyl ដែលបានចេញផ្សាយទៅជាទឹក (អ៊ីដ្រូលីស៊ីស) ឬអាស៊ីតអាមីណូដែលទទួលយក (transpeptidation) ។អង់ស៊ីម​ដែល​នៅ​គ្រប់​ទី​កន្លែង​ទាំង​នេះ​ដើរ​តួនាទី​យ៉ាង​សំខាន់​ក្នុង​ការ​ធ្វើ​សំយោគ​ជីវសាស្ត្រ និង​ការ​បំផ្លាញ​ជាតិ glutathione និង​ក្នុង​ការ​បន្សាប​ជាតិពុល xenobiotic ។នៅទីនេះយើងរាយការណ៍អំពីរចនាសម្ព័ន្ធគ្រីស្តាល់គុណភាពបង្ហាញ 3Å នៃ Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) និងភាពស្មុគស្មាញរបស់វាជាមួយ l-Glu ។រចនាសម្ព័ន្ធកាំរស្មីអ៊ិចបញ្ជាក់ថា BlGT ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ N-terminal nucleophilic hydrolase superfamily ហើយបង្ហាញថាប្រូតេអ៊ីនមានកន្លែងបើកចំហរដែលស្រដៀងនឹងការរាយការណ៍សម្រាប់អង់ស៊ីម homologous ពី Bacillus subtilis ប៉ុន្តែខុសពីអ្វីដែលសង្កេតឃើញសម្រាប់មនុស្ស γ-GT និង សម្រាប់ γ-GTs ពីអតិសុខុមប្រាណដទៃទៀត។ទិន្នន័យណែនាំថាការចងនៃ l-Glu ជំរុញឱ្យមានការរៀបចំឡើងវិញនៃកន្ទុយស្ថានីយ C នៃអនុឯកតាធំ BlGT និងអនុញ្ញាតឱ្យកំណត់អត្តសញ្ញាណចង្កោមនៃសំណល់អាស៊ីតដែលមានសក្តានុពលពាក់ព័ន្ធនឹងការទទួលស្គាល់អ៊ីយ៉ុងដែក។តួនាទីរបស់គាត់នៃសំណល់ទាំងនេះលើស្ថេរភាពអនុលោមភាពនៃ BlGT ត្រូវបានសិក្សាដោយកំណត់លក្ខណៈនៃដំណើរការស្វ័យប្រវត្តិ សកម្មភាពអង់ស៊ីម គីមី និងកម្ដៅនៃសារធាតុផ្លាស់ប្តូរ Ala ថ្មីចំនួនបួន។លទ្ធផលបង្ហាញថាការជំនួស Asp568 ជាមួយ Ala ប៉ះពាល់ដល់ទាំងដំណើរការស្វ័យប្រវត្តិ និងស្ថេរភាពរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន។